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血红素分子是需氧生物体内普遍存在的多种蛋白质的辅基，如肌球蛋白、血红蛋白、细胞色素c、过氧化氢酶、过氧化物酶等。在一些病理条件下，生物体内发生严重溶血现象，从而导致自由血红素浓度急剧增加。由于血红素分子中Fe原子的氧化-还原能力，自由血红素可引起体内活性氧基团（ROS）的生成，并导致脂、DNA、蛋白质等多种生物分子及多种组织、器官的氧化损伤。
蛋白质双酪氨酸聚合是血红素分子引起的一种重要的氧化损伤形式。已有的研究报道显示，在过氧化氢存在下，血红素可引起多种疾病相关的重要蛋白以双酪氨酸形式聚合。但是，不同蛋白聚合程度存在差别的原因及蛋白质自身性质（如蛋白质结构）对其聚合程度的影响尚不清楚。基于此，中科院技术生物所黄青课题组对此开展了相应研究。研究人员选择牛血清白蛋白（球形蛋白）、纤维蛋白原（线性蛋白）及酪蛋白（天然无序蛋白）等作为研究对象发现，蛋白质结构对血红素引起的双酪氨酸聚合有重要影响。其中，天然无序蛋白及去折叠蛋白易发生双酪氨酸聚合，线性蛋白次之，球形蛋白难以发生聚合。研究人员基于Raman光谱、电子自旋共振光谱等分析发现，蛋白质结构不仅影响了其与血红素分子的配位状态（五配位、六配位），进而影响tyrosyl自由基（双酪氨酸前体）的生成，还影响生成的tyrosyl自由基反应生成双酪氨酸，最终影响蛋白质双酪氨酸的聚合程度。该工作研究成果已经发表于Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-General Subjects (doi:10.1016/j.bbagen.2016.04.023)。
上述工作受到中科院“百人计划”、国家自然科学基金、中科院青年创新促进会等项目的资助，还得到中科院强磁场中心在电子自旋共振光谱（ESR）测量上的帮助。
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